生物化学电子教案1（最终定稿）.docx

生物化学电子教案1（最终定稿）

第一篇：生物化学电子教案1第一章蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内一类主要的生物大分子，具有广泛重要的生物学功能，本章重点讨论蛋白质的分子组成、分子结构和主要理化性质。通过本章学习，要求掌握蛋白质的组成和熟悉蛋白质的结构与功能的关系及主要的理化性质。一．蛋白质组成及结构1.蛋白质分子的元素组成所有蛋白质分子都含有C、H、O、N、S等元素组成，其中N元素的含量比较恒定约为16%，故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。2.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸在蛋白质合成的，受遗传密码控制的，氨基酸共有20种，氨基酸结构上的共同特点是都具有α-羧基和α-氨基，而R基团各不相同。其中除脯氨酸是亚氨基酸，甘氨酸不具有不对碳原子外，其余18种氨基酸均为L-α-氨基酸。氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。3.氨基酸在蛋白质分子中的连接方式：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键为肽键（-CONH-），是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键。氨基酸通过肽键而成的化合物称肽，有寡肽和多肽之分。多肽主链和侧链、氨基酸残基、肽链的氨基端和羧基端的概念。活性肽的概念：GSH的氨基酸组成、结构特点及生理作用。4.蛋白质的分子结构：（1）蛋白质的一级结构：是指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，是蛋白质分子的基本结构，是空间结构及其功能的基础。（2）蛋白质的空间结构：是指蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构，又称构象。（3）维系空间结构的化学键是氢键、盐键、疏水键等非共价键，有的蛋白质还含有二硫键。（4）空间结构可分下列层次：蛋白质的二级结构：是指多肽链中，同相邻近的氨基酸残基间形成的多肽链的局部空间结构，包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。蛋白质的三级结构：是指在二级结构的基础上，由肽链上相距甚远的氨基酸残基所形成的整个多肽链的空间结构。三级结构的特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子内部。有些蛋白质仅有一条三级结构的多肽链，其表面可形成活性中心，具有活性。蛋白质的四级结构：是指由两个或两条以上具有三级结构的多肽链相互聚合而成的大分子蛋白质的空间结构。亚基的概念、数目、种类二、蛋白质结构与特性的关系：1.蛋白质的两性解离与结构的关系：蛋白质是两性离子，其分子所带电荷受环境pH的影响。蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的等电点。蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子，蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子，蛋白质在pH和其等电点相同的溶液中不带电，此时溶解度最低，易于沉淀析出。不同蛋白质有不同的氨基酸组成和分子结构，因此具有不同等电点。不同蛋白质在同一pH溶液中所带电荷的种类和数目不同，在电场中泳动的方向和速度不同，从而可达到分离的目的，这种分离方法称电泳是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一。2.蛋白质的亲水性与结构的关系：蛋白质溶液具有亲水胶体的性质，溶液的稳定性靠蛋白质分子表面的水化膜和电荷。当破坏这两种稳定因素，就可将蛋白质从溶液中沉淀析出。盐析概念和原理、有机溶剂沉淀蛋白质的原理。3.蛋白质的变性和结构关系：蛋白质在理化因素作用下，使蛋白质分子的空间结构破坏，理化性质及生物学活性丧失的过程。引起蛋白质变形的因素举例。蛋白质变性的本质是非共价键断裂，使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态蛋白质变性前后理化性质、生物活性改变比较。蛋白质变性的实际应用举例。4.蛋白质的其他特性与结构的关系。蛋白质是大分子，不能通过半透模。据此，可用透析法去除混在蛋白质中的小分子杂质，用于蛋白质的纯化。芳香族和杂环氨基酸尤其是色氨酸和酪氨酸，具有紫外吸收的特点，其最大吸收峰是280nm。蛋白质分子中一般含上述氨基酸，所以可用280nm吸收值测定对蛋白质进行定性和定量。三、蛋白质分类1.按组成分类：单纯蛋白质：仅有氨基酸组成。结合蛋白质：由氨基酸和非蛋白质部分（辅基）组成。按非蛋白质部分不同可分为：核蛋白（含核酸）、糖蛋白（含多糖）、脂蛋白（含脂类）、金属蛋白（含金属）和色蛋白（含色素）等。2.按分子形状分类：球状蛋白质和纤维状蛋白质。3.按功能分类：活性蛋白质和非活性蛋白质。四、蛋白质的功能1.组织细胞中主要蛋白质的功能：催化和调控作用；在协调运动中的作用；在运输和贮存中的作用；在识别、防御和传导中的作用。2.血浆蛋白质的主要功能：维持血浆胶体渗透压和缓冲作用；运输作用；免疫防御作用；血浆酶的作用；营养作用；凝血和抗凝血作用。五．蛋白质结构与功能的关系1.蛋白质一级结构与功能的关系：蛋白质的一级结构是空间结构的基础。一级结构不同的各种蛋白质，它们的构象和