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生物化学小结与思考题：

第一篇：生物化学小结与思考题：第一章蛋白质化学小结1蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白2蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定3二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符）4氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应5蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测定6蛋白质的空间结构：二级结构单元（-螺旋、-折叠、-转角、自由回转）、三级与四级结构（超二级结构、结构域、亚基）及结构与功能的关系、维持蛋白质分子结构的化学键7蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定（离心法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法）、两性解离（等电点、电泳、离子交换）、胶体性质、蛋白质沉淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、蛋白质变性、紫外吸收及颜色反应8蛋白质的分类：按外形及组成分类思考题：第一次课1）蛋白质、氨基酸的定义。2）蛋白质有哪些生物学功能？3）说明氨基酸的结构特点及组成蛋白质的氨基酸的特点。4）写出人体所需的八种必需氨基酸。第二次课1）什么是氨基酸的两性解离与等电点？2）氨基酸有哪些重要的呈色反应？3）何谓生物活性肽？举例说明。4）了解蛋白质各级结构的定义及其主要的化学键。第三次课1）解释蛋白质种类繁多的原因及具备生物功能的条件。2）阐述蛋白质变性作用的定义、实在及影响因素。第四次课1）蛋白质有哪些重要的化学反应？第二章核酸化学小结1、酸是遗传物质载体的证明和研究历史2、核酸的化学结构：戊糖、碱基（A、T、G、C、U），核苷、核苷酸及其衍生物的结构特点（原子编号）3、DNA的结构：一级结构（核酸序列及其表示、基因及基因组、序列测定）、二级结构（Watson－Crick双螺旋模型、Z－DNA）、结构维持的化学键4、RNA结构与功能：碱基组成特点、RNA的种类结构及功能5、核酸的性质：酸碱性、变性与复性、分子杂交思考题：第一次课1）什么是分子生物学的中心法则？2）说明DNA、RNA在化学组成、分子结构和生物功能方面的特点。第二次课1）说明DNA的双螺旋结构特征。2）什么是碱基互补原则？3）稳定双螺旋结构的化学键有哪些？第三次课1）阐述RNA的主要类型及其结构与生物功能。2）何谓增色效应？利用该性质有什么作用？3）什么是核酸的变性作用？任何用简单的方法来测定其变性？4）说明核酸变性与降解的区别。第三章脂类与生物膜小结1、脂类是构成细胞表面的重要组分；2、构成生物膜的脂类包括（甘油磷酸脂类、鞘脂类、固醇类），其共同特点是必须具备“双亲媒性”；3、细胞中的膜系统通称生物膜；4、生物膜的模型——流动镶嵌模型，其突出了膜的流动性和膜蛋白分布的不对称性；5、生物膜具备重要生物功能（物质传送、保护作用、信息传递、细胞识别、生物能的转换）。思考题：1)构成生物膜的主要成分是什么？它们各有何作用？2）构成生物膜的脂类有哪些？它们的共同性质是什么？3）何谓生物膜？在结构上有何特点？它说明了什么样的实质？生物膜有何重要生理功能？第四章酶小结一、酶1.酶的概念2.酶催化作用的特点①共性②特性：条件温和、高效率、专一性、易变敏感性二、酶的化学本质及结构功能特点I.酶：单纯酶结合酶：全酶=酶蛋白+辅因子II.酶的辅因子维生素和辅酶维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。大多数辅酶的前体主要是水溶性B族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。III.酶结构与功能特点(1)活性中心：结合部位、催化部位、调控部位(2)必须基团(3)酶原和酶原的激活(4)同功酶三、酶的分类及命名四、酶作用的机制1.酶催化作用的本质：降低反应活化能2.酶催化作用的中间产（络合）物学说E+S====E-SP+E3.酶与底物结合形成中间络合物的方式：锁钥假说、诱导契合假说4.使酶具有高效催化的因素临近定向效应“张力”和“形变”酸碱催化共价催化五、酶促反应的速度及其影响因素1.底物浓度对酶促反应速度的影响米氏方程V=Vmax[S]Km+[S]米氏常数Km的意义:米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。米氏常数的单位为mol/L。Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。2.抑制剂对酶反应的影响抑制作用的类型：不可逆抑制作用可逆抑制作用a.竞争性抑制b.非竞争性抑制c.反竞争性抑制3.激活剂对酶反应的影响：提高酶活力4.酶浓度对酶反应的影响:在一定条件下酶促反应的速度和酶浓度成正比。5.温度对酶反