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内容提要第一节免疫球蛋白结构与功效一、概述二、免疫球蛋白结构三、抗体异质性四、免疫球蛋白类别与功效多样性1937年,Tiselius发觉抗体活性部分在γ球蛋白部分,所以抗体又称为γ球蛋白,但α和β球蛋白部分也有抗体活性。一、概述多发性骨髓瘤(multiplemyeloma,MM)TwoFormsofImmunoglobulinImmunoglobulins–membrane-boundandsolublereceptors二、免疫球蛋白结构(IgG为例)重链二、免疫球蛋白结构(IgG为例)二、免疫球蛋白结构(IgG为例)抗体医学宣教专家讲座抗体医学宣教专家讲座抗体医学宣教专家讲座抗体医学宣教专家讲座抗体医学宣教专家讲座抗体医学宣教专家讲座二、免疫球蛋白结构(IgG为例)抗体医学宣教专家讲座①超变区(hypervariableregion,HVR):在VL和VH中,一些特定位置氨基酸残基排列次序高度可变,此为HVR。轻、重链各有3个HVR。②互补决定区(complementarity-deteminingregion,CDR):三个超变区共同组成Ig抗原结合部位③骨架区(frameworkregion,FR):V区中非HVR部分氨基酸组成和排列相对保守,此为FR。VH和VL各有4个FR。抗体医学宣教专家讲座抗体医学宣教专家讲座抗体医学宣教专家讲座高变区(HVR)轻链:24-34、50-56、89-97重链:31-35、50-65、95-102骨架区(FR)二、免疫球蛋白结构(IgG为例)抗体医学宣教专家讲座可变区和恒定区二、免疫球蛋白结构(IgG为例)抗体医学宣教专家讲座二、免疫球蛋白结构(IgG为例)IgM五聚体IgA二聚体5、水解片⑴木瓜蛋白酶水解片段部位:铰链区二硫键连接重链近N端片段:两个Fab段,一个Fc功效:能结合抗原,但不凝集或沉淀;Fc可与细胞上受体结合。5、水解片⑵胃蛋白酶水解片段部位:铰链区二硫键连接重链近C端片段:一个F(ab’)2段,多个pFc’功效:能结合抗原,可凝集或沉淀;Fc失去生物活性。二、免疫球蛋白结构(IgG为例)二、免疫球蛋白结构(IgG为例)抗体医学宣教专家讲座ADCC,antibody-dependentcell-mediatedcytotoxicity抗体依赖细胞介导细胞毒性作用。抗体医学宣教专家讲座三、抗体异质性三、抗体异质性——Ig血清型同种型同种异型独特型四、免疫球蛋白类别与功效多样性四、免疫球蛋白类别与功效多样性——1、IgG四、免疫球蛋白类别与功效多样性——1、IgG四、免疫球蛋白类别与功效多样性——1、IgG四、免疫球蛋白类别与功效多样性——2、IgM四、免疫球蛋白类别与功效多样性——2、IgM四、免疫球蛋白类别与功效多样性——3、IgA分泌型IgA(双体)分泌型IgA(sIgA)生成三、免疫球蛋白类别与功效多样性——4、IgD三、免疫球蛋白类别与功效多样性——5、IgE人抗体分子特征

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